autoasamblare. Autoasamblarea unei serii de stucturi subcelulare ca ,filamentele musculare si de colagen , a ribozomilor , virusilor este bine cunoscuta. Exista variante ale procesului de asamblare , care opereaza in cazul unor structuri mai complexe , o asamblare secventiala , in care inglobarea componentilor respecta o ordine precisa , sau , asamblare dirijata , care este asistatade interventia unor proteine care nu intra in alcatuirea structurii finale. Subansamblurile care , ele insele , au o oarecare complexitate , se realizeaza prin autoasamblare secventiala : inglobarea unui nou tip de component fiind conditionata intotdeauna de incheierea etapei anterioare . Probabil energia rezultata prin asocieri in etapa precedenta este folosita pentru a cobori bariera de energie care ar exista , astfel , in calea formarii complexului urmator. Natura secventiala a cailor de realizare a celor trei subansambluri este garantata de proprietatile structurale ale intermediarilor insasi , obtinandu-se astfel o forma perfectionata de autoasamblare. S-a ajuns la concluzia ca elementele care deosebesc organismele intre ele sunt proteine specifice pe care organismul si le poate sintetiza. Putem anticipa ca bagajul ereditar al organismului trebuie sa contina tocmai informatiile asupra modului in care sa fie constituite proteinele specifice. Pentru aceasta este suficient sa se specifice ordinea aminoacizilor in lanturile liniare proteice intrucat aceasta ordine determina structura si functia proteinei.
Structura macromoleculelor biologice comporta patru nivele de organizare
Vom cerceta macromoleculele individuale , facand o prezentare a factorilor , care , in conditiile existente in celula , determina structura tridimensionala nativa a acestora. Dintre cele doua categorii de macromolecule informationale , acizii nucleici si proteinele , cele din urma ofera obiectul de studiu cel mai interesant , intrucat mecanismele moleculare prin care se materializeaza informatia genetica in proteina functionala , sunt bine determinate. Principiile care se desprind din studiul acestor mecanisme , au o valabilitate generala. Ele stau la baza intelegerii relatiei dintre structura si functiile acizilor nucleici , precum si a proprietatilor entitatilor biologice superioare.
O trasatura comuna a tuturor macromoleculelor o reprezinta faptul ca ambele sunt polimeri liniari , neramificati. Individualitatea chimica a macro-moleculelor se realizeaza prin legaturi covalente. Acestea sunt cele mai tari interactiuni pe care le intalnim in studiul structurilor biologice. Structura covalenta impune o limita fundamentala asupra structurii finale a macromoleculelor , prin specificarea numarului , tipului si succesiunii unitatilor monomerice constituiente.
Pe de alta parte , descrierea mai completa a structurii prin care se specifica si orientarea gruparilor chimice care sunt capabile sa execute rotatii in jurul unor legaturi chimice , constituie conformatia moleculei. Referindu-ne la unitatile monomarice care intra in alcatuirea proteinelor si a acizilor nucleici , structura lor chimica este cunoscuta la rezolutia atomica.
Lantul polimerilor biologici sunt sintetizati in celula. Se poate presupune ca in lantul proaspat sintetizat , relatia spatiala dintre diferitele sale regiuni este intamplatoare. Aceasta conformatie dezordonata poarta numele de ghem haotic. Polimerii biologici adopta in urma optimizarii tuturor interactiunilor la care participa unitatile monometrice si mediul , o conformatie finala stabila , unic delimitata de catre structura sa covalenta si mediul apos al celulei. Aceasta poarta numele de conformatie nativa.
Structura polimerilor biologici se analizeaza la urmatoarele patru nivele de organizare , de o complexitate ascendenta:
a)Structura primara care reprezinta structura covalenta a polimerului biologic. Avand in vedere faptul ca structura unitatilor monomerice constituente este cunoscuta , pentru a defini structura primara a polimerului biologic este suficient a indica secventa unitatilor monomerice. In cazul proteinelor se indica succesiunea aminoacizilor incepand , in mod conventional , cu terminalul amino liber , specificant totodata pozitia eventualelor punti disulfidice realizate de aminoacizii precum cisteina.
b)Structura secundara se refera la conformatia locala a polimerului care se realizeaza pe baza de interactiuni intre vecini apropiati.
In cazul structurii secundare se indica regiuni in care unitatile monomerice succesive alcatuiesc structuri tridimensionale periodice , regulate. Polimerii liniari de tip "cap-la-coada" alcatuiti din subunitati monomerice asimetrice , ca proteinele si acizii nucleici , singurul tip posibil de structura este helixul. Forma extrinseca a polimerilor biologici este de asemenea un caz particular de helix.
c)Structura tertiara descrie aranjamentul tridimensional precis al monomerilor si reprezinta , de obicei , o unitate structurala compacta , indivizibila. Chiar daca lantul polipeptidic nu are regiuni cu structura secundara regulata , este posibil ca el sa adopte o structura tertiara compacta , bine definita. Cunoasterea conformatiei a macromoleculelor biologice este fundamentala in studierea mecanismelor lor de functionare.
d)Structura cuaternara reprezinta asocierea necovalenta a unui numar de unitati de structura tertiara.
PROF. DOC. DR. TUDOR PORUMB "Elemente de biofizica moleculara"
LECTOR UNIV. D. G. MARGINEANU "Biofizica"
Pentru a descărca acest document,
trebuie să te autentifici in contul tău.
