Biofizica contracției musculare

Musculatura reprezinta un element activ care controleaza deplasarea structurilor osoase si miscarile altor structuri. Miscarile datorate muschilor se bazeaza pe capacitatea fibrelor musculare de a utiliza energia chimica procurata in procesele metabolice, de a se scurta si de a reveni la dimensiunile initiale.

Elemente de structura a muschiului striat

Muschiul striat este alcatuit dintr-un manunchi (sute, chiar mii) de fibre musculare. Fibrele musculare sunt celule polinucleate marginite de o membrana plasmatica - sarcolema, care inveleste fascicule de miofibrile separate intre ele de un sistem de tubuli si cisterne membranoase care apartin reticulului sarcoplasmic. in fibra musculara exista un mare numar de nuclee si organite celulare ca mitocondrii, ribozomi etc. (figura). Unitatea morfofunctionala a miofibrilei este sarcomerul (la homeoterme - lungime 2,2 mm). La microscop sarcomerul apare sub forma unei succesiuni de benzi luminoase si intunecate, care corespund unor filamente longitudinale care se intrepatrund - aceste filamente formeaza aparatul contractil. Sarcomerele sunt separate prin asa-numitele linii Z. Filamentele aparatului contractil sunt de doua feluri: filamente subtiri (~50a) care se insera pe linia Z si filamentele groase (~100a) (figura, figura). Banda luminoasa I contine filamentele subtiri; banda intunecata A contine filamente groase care se intrepatrund cu cele subtiri, iar in centru se afla banda H formata numai din filamente groase. in sectiune transversala se observa urmatoarea imagine: fiecare filament gros este inconjurat de 6 filamente subtiri si fiecare filament subtire de 3 filamente groase.

Filamentele subtiri sunt alcatuite din trei tipuri de proteine: actina globulara (actina G) ( 42.000 D), tropomiozina si troponina. Filamentul propriu-zis este format din doua siruri paralele alipite formate din actina G, ca doua lanturi torsionate (a-helixuri) (150-200 molecule) care dau forma fibrilara (F-actina) (figura).

Aceste filamente sunt insotite de cate doua filamente de tropomiozina (70000 D) situate in santurile formate de moleculele de actina. Din loc in loc, la capetele moleculelor de tropomiozina se gasesc moleculele de troponina (50.000 D)(formate din trei proteine). in general, o tropomiozina insoteste 7 molecule de actina.

Filamentele groase sunt alcatuite din molecule de miozina (500.000 D) (300-400 molecule) proteina fibrilara, asemanatoare cu o bagheta subtire, terminata prin doua capete globulare (aspect de crosa de hochei) (figura). Partea fibrilara este numita meromiozina usoara (MMU), cea globulara - meromiozina grea(MMG). Aceasta din urma are doua componente: S1 (solubila in apa) si S2 - legatura cu cea usoara; intre ele se poate face indoirea moleculei (figura). Filamentul de miozina este format din portiunea liniara, iar capetele globulare sunt orientate lateral, la exteriorul filamentului (figura), formand asa-numitele punti transversale miozinice (expansiuni laterale). S1 are mare afinitate pentru actina si prezinta, in prezenta Mg++, activitate ATP-azica. La randul ei, actina are o mare afinitate pentru miozina. Prin legarea celor doua (actina si miozina) se formeaza complexul actomiozinic care amplifica activitatea ATP-azica a miozinei de 250 de ori.

Fibra musculara este strabatuta de 2 retele de canalicule: 1) un sistem de canalicule dispuse longitudinal care strabat intreaga sarcoplasma si sunt in contact strans cu miofibrilele: reticulul sarcoplasmic. Acesta se dilata la nivelul liniei Z formand cisternele terminale (figura); 2) canalicule transversale (tubulii T) de la nivelul miofibrilelor pana la suprafata celulei, unde se deschid printr-un por. Acestia se afla in vecinatatea liniei Z. Cisternele reticulului sarcoplasmic si cu tubulii alcatuiesc o triada. Cisternele reprezinta rezervoare de ioni de Ca++ (concentratia de 1000 ori mai mare decat in exteriorul lor )(contin vezicule in care concentratia ionilor de calciu este de cateva ori mai mare decat in structurile vecine) si acestia se elibereaza in cursul contractiei musculare.